Są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze soba wiazaniami peptydowymi, w ktorych liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C,O,H,N,S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.
Budowa białek
Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z (od kilkuset do kilkadziesięciu tysięcy) reszt aminokwasowych.
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:
Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencię (kolejność) aminokwasów wchodzacych w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.
Struktura drugorzędowa- jest to układ przestrzenny wynikajacy z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcuch polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułozone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi.
Struktura trzeciorzędowa- charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.
Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułozenie podjednostek cząsteczkowych (pojedyńczych łańcuchów) białek.
Właściwości fizykochemiczne białek
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcięczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza strukturę białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzedowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.
Ze względu na budowe i skład dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane sa wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na nastepujące grupy:
protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują sie dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina,ezocyna, gallina.
histony- podobnie jak protaminy posiadają silny chrakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jader komórkowych (w połaczeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
albuminy- są to białka obojetne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych : są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynymi zwiazkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
glubuliny- w odrużnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
prolaminy- są to typowe białka rośline, wystepują w nasionach. Charekterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka rośline; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcięczonych kwasach i zasadach.
skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcięńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki tepu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek nalerzy kreatyna;
Białka złożone posiadaja obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze wzgledu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połczone z jakimiś katinami. Należy do tej grupy kozeina.
chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to nastepujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;
metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Moga tu być nastepujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.
glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowia składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.
lipoproteidy-są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem.
Źródło:
http://chemik12.webpark.pl
Ja wiem o nich tyle tylko, że mają strukturę łańcuchową, zbudowaną z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym i, że stanowią główny składnik organizmów żywych. Dzielą się na proste i złożone. 
Czy da się je wytworzyć i jak??? 
