Moim problemem jest interpretacja danych:
W hemie wystepuje Fe (II). A hem jest grupa prostetyczna zarowno w bialku - hemoglobinie jak i enzymie-peroksydazie.
I w świetle tych danych coś tu sie nie zgadza.
1) W hemoglobinie Fe jest na drugim stopniu utlenienia, ale już w peroksydazie na 3! Zadziwiające jest to, że w obydwu przypadkach wolna jest 6 pozycja koordynacyjna, zaś 5 pozostalych jest zajęte przez te same ligandy (4 wiazania z N i 1 z histydyną). A zatem skoro są te same wiązania, skąd różnica w stopniach utlenienia?
2) pod wplywem lagodnych ulteniaczy, kotre nie denaturuja bialka - np H202, hemoglobina zaczyna sie zachowywac jak peroksydaza, czyli Fe musi przejśc na 3 stopień utlenienia. Dobrze, tylko, że wyczytałam, że jeżeli w hemoglobinie żelazo już najdzie się na 3 stopniu utlenienia to od razu przyłącza się woda! /a inne źródla podają znou, że przyłącza się caly H202!
A zatem jak to jest z tym Fe(III) w grupie hemowej?! To się w ogóle jakos nazywa?
Tylko porszę nie odsyłajcie mnie do Styera ani Lipparda, bo oni nie rozwiązuja problemu Szukalam tez w Kłyszejko-Stefanowiczu i Filipowiczu. Ale oni też mi nie pomogli, tylko zamieszali w głowie.

Troche zagmatwales ... mozesz podac wzor peroksydazy ?

jak to: wzor peroksydazy? przeciez to jest enzym, nie ma czegos takiego jak wzór! poza tym, że od biedy da się podac wzor hemu - a i z tym konkretnie moze byc ciezko, bo sa rozne jego odmiany w zaleznosci od rozbudowy pierscieni porfirynowych (nie wiem czy poprawnie to nazwalam, ale chodzi mi o różnice w budowie poza centrum aktywnym), a reszta to częśc bialkowa, i tu się kłania sekwencja aminokwasow ostatecznie, ale o wzorach to nie ma mowy....

... ja nie jestem biologiem wiec niewiem co to jest peroksydazna czy to enzym czy co kolwiek innego ... w kazdym razie napisales ze ma takie samo centrum czyli takie samo otocznie ... z czym sie nie moge do konca zgodic(nie wiem wogule jak wyglada peroksydaz ) poniewaz hemoglobina ma specyficzna budowe nie pozwalajace sie jej utleniac w roznych kierunkach , tylko w jednym (przedewszystkim ze wzgledow sterycznych ) . Porfirynowe kompleksy Fe odpowiednio zmodyfikowane(aby nie utlenial sie pierscien porfirynowy) utleniajac sie tworzac mostki tlenowe -Fe-O-Fe- ~Fe(porf)-O-Fe(porf){-O-Fe(porf)}n-O-Fe(porf)-O~ , wiec budowa przestrzenna bialka hemoglobiny warunkuje wlasnie drogi przylaczania czasteczki O2 tylko w 1 sposob ... jesli w peroksydazynie jest mozliwosc przestrzenna laczenia sie poprzez mostki -O- to sie moze nieodwracalnie utlenic i pozostac jako Fe(III) ... a jesli jest w formie z 6 miejscem koordynacyjnym wolnym , identycznie jak w hemoglobinie to jest to Fe(II) . Chyba nie wystepuje tu mozliwosc wystepowania kationowej formy kego kompleksu z wolnym miejscem koordynacyjnym w formie(gdzie jest Fe(III)) (porf)(His)Fe+ i anion X- ktory nie jest zwiazany z centrum koordynacji ?

no wlanie w tym caly problem, ze centrum jest polaczane z tymi samymi ligandami, w kazdym jest 6 pozycja koordynacyjna wolna, ale roznia sie stopniami utlenienia...
http://metallo.scripps.edu/PROMISE/PEROXIDASES.html
http://metallo.scripps.edu/PROMISE/GLOBINS.html

gdybys mogl spojrzec na te 2 schematy, przedstawiaja wlasnie centra aktywne.
ktos mi kiedys powiedzial, ze poniewaz sa to związki koordynacyjne nie mozna na nie patrzec w klasyczny sposob. ale to mnie malo przekonalo..
moze jednak ja cos przekrecilam...

... wedlug mnie i chyba nie tylko to jest to samo ... kwestia 6 miejsca koordynacyjnego w tych przykladach jest taka , ze zelazo niskospinowe(FeII (S=0)) nie odksztalca pierscienia porfirynowego a niskospinowe(FeII (S=2)) odksztalca , to samo sie ma z Fe(III) , a wszystko zalezy od ligandow i ich oddzialywan z Fe ...

PS ... te kompleksy ktore podalas sa od Fe(II) do Fe(IV) , w roznym polu ligandow i odpowiadajacych termow(stanow kwantowych) Fe ...

Skomplikowana dyskusja Do końca nie wiem o co tak naprawdę chodzi userowi "łi". Wtrącę tylko że liczba koordycacyjna i stopień utlenienia atomu centralnego są od siebie względnie niezależne.
LK.6 może występować zarówno dla Fe(II) jak i Fe(III) itd. Klasyczny przypadek w chemii nierganicznej to Co(NH3)6(+2) i Co(NH3)6(+3).
Oczywiście wiązania nie są identyczne, takie związki mają rożną trwałość.
W przypadkach wątpliwych czy spornych robi się badania fizyczne np. emisyjną spektroskopię fotoelektronów (ESCA). Nieco inna jest również geometria - Fe(II) leży (prawie) w płaszczyźnie pierścienia porfirynowego, Fe(III) wystaje nad (pod) płaszczyznę.

Jejku, pani Leokadia Klyszejko-Stefanowicz by sie obrazila za uznanie jej mezczyzna:D

O wlasnie o takie cudo mi chodzi! Skąd się bierze różnica w stopniach utlenienia? Jak to wygląda od strony wiązań? I czy ten związek jest składnikiem jakiejś wyższej struktury czy to po prostu taka ciekawostka? Do czegoś jest to wykorzystywane?


a panią Leokadię b.przepraszam


czegos tu nierozumiem. bo przeciez pzrenoszony w hemoglobinie tlen to wlansie O2, a nie O-. i to O2 łączy sie jedną "łapką" z Fe, a drugą z histydyną dystalną... więc gdzie tu jest miejsce na mostki? Podejrzewam, że mostki łączą kilka cząstek hemoglobiny, ale wtedy nie jest to chyba utlenowanie, a utlenienie... i jakakolwiek dzialalnosc w centrum aktywnym moze byc juz wykluczona.. i czym daloby sie zrobic takie mostki? bo przy zwyklym wstrzasaniu powstanie oksyhemoglobina, z Fe(II), zas tu trzeba by wprowadzić jakiś utleniacz, który nie przyłączyłby się w całości, a tylko O-....
i jak to jest mozliwe, że w oksymehomglobinie z zajeta 6.pozycja nie zmienia sie stopien utlenienia? (a z tlenkiem wegla czy cyjankiem juz tak?)

... wiazanie koordynacyjne miedzy atomem cenatralnym a ligandami nie jest w zaden sposob bezposrednio zwiazane z jego stopniem utlenienia jesli to wiazanie ma charakter akceptorowo donorowy ... przylaczenie do hemoglobiny CO , CN- , NO , H2O2 , O2 w sposob akceptorowo-donorowy jest zwiazane z przeniesieniem wolnej pary elektronowej z ligandu( CO , CN- , NO , H2O2 , O2) na wolny orbital Fe pozostawiajac Fe na identycznym stopniu utlenienia jak przed addycja ... rozpatrujac Fe2+ rozpuszczone w wodzie caly czas trzeba brac pod uwage ze to jest kation [Fe(H2O)6]2+ , ktory mozemy utlenic do Fe3+ ---> [Fe(H2O)6]3+ czyli odrywac 1e z powloki walencyjnej zelaza automatycznie przyporzadkowywujemy mu odpowiedni przeciw jon ... jak widac otoczenie Fe jest takie samo , liczba koordynacyjna tez , tylko stopien utlenienia i stan kwantowy Fe sie zmienil , a to wszystko z punktu widzenia chemii to juz inny zwiazek chemiczny inne wlasiwosci , reaktywnosc itd ... z punktu widzenia biologi ... to juz pytanie do kogos innego

PS ... wydaje mi sie ze juz prosciej sie nieda tego wytlumaczyc

Acetate, dzięki Tobie pzrechodzę na wyższy stopień świadomości chemicznej
Ale spójrz, skoro wszytskie pozycje koordynacyjne w roztworze sa zajete, to gdzie jest miejsce, aby przyłączył się jon, który oderwie elektyron? czy jest to związane z wyparcie jednej z H2O, a potem po utlenieniu ona znowu się przyłącza?
A taka hemoglobina.. pzrecież krew to roztwór wodny, czyli tak naprawdę to w normalnych warunkach przyłącza sie na 6 pozycje woda, a zwalnia ją dopiero wtedy, gdy ma się przyłączyć tlen?
tłumacz tak prosto, jak się da, łopatologicznie najlepiej

... jak widac z zalaczonych przez ciebie wzorow mozliwosci koordynacji roznych igandow(czasteczek) na "hemie" woda jest ligandem ktory wiaze sie tworzac kompleks wysokospinowy , a wiaznaie na schemacie w sposob obrazowy zostalo wydluzzone ze wzgledu na przestrzenne zachowanie sie pierscienia porfirynowego(kompleks wysokospinowy) wzgledem ligandu co wskazuje na duza labialnosc ligandu H2O i innych o charakterze wysokospinowym ... utworzenie kompleksu niskospinowego z liganadmi( CO , CN- , NO , H2O2 , O2) powoduje silniejsze wiazanie sie z centrum metalicznym(nie bede sie wdawal w teorie wiazania) , pozatym komplementarnosc i efekt allosteryczny preferuje lacznie sie z centrum w konkretny sposob jak i eliminuje inne ligandy w wiekszym czy mniejszym stopniu ... zagadnienie przeniesienia elektronu z Fe , czyli utlenienie moze nastapic w rozny sposob , tak jak i wymiana ligandu w jego otoczniu jest zagadnieniem bardzo skomplikowanym , niestety tego nie jestem w stanie tu opisac gdyz sa na ten temat ksiazki pisane i temat jest zbyt rozlegly ...

PS ... chce profesjonalnie i jak najbardziej zrozumiale

a czy moglbys mi polecic jakies ksiazki? kwestia wysoko i niskospinowosci jest dla mnie jakby to pwoiedziec.. czarna magią. poki co, to ja korzystalam tylko z bielańskiego, ale jakos nie przemawia do mnie.

Jak bym wiedzial co studiujesz i na jakim kierunku i ktory rok bylo by latwiej ... poaztym niewiem na jakim poziomie jest ci to potrzebne ... kazda nieorganika , chemia fizyczna ( chemia i fizyka kwantowa to juz wysokie loty ) ... jako mozesz sprecyzuj wymagania

studiuje chemie ogolna, jestem na 1 roku. zawsze interesowala mnie biologia i tak jakos padlo na zamilowanie do biochemii.
pytasz o zakres. - moga byc wysokie loty, byle bylo po ludzku napisane... pewnych rzeczy nie dam rady przeskoczyc... a wiadomo pzreciez, że sa podreczniki mniej i bardziej przystepne.

Jak maja byc wysokie loty to prosze (a napewno beda jak na 1 rok )
Fizyczna Chemia Nieorganiczna(chemia koordynacyjna) S.F.A. Kettle PWN 1999
... trzeba dobrze w podstawach Chemii i Fizyki panowac zeby ta ksiazke biegle przyswajac , ksiazka pisana jak z tytulu mozna by sie domyslec ze strony bardziej fizyki niz chemii , ale to nie jest zaden mamkament ... otworzylem ja przed chwila i jest tam rozdzial o chemii bionieorganicznej czyli to o co ci chodzilo ...

PS ... zycze milej lektury na sniezne zimowe wieczory

Mały zonk. O2 łączy się z hemoglobiną w sposób odwracalny (oksyhemoglobina) i bez zmiany stopnia utlenienia Fe (+2), NO łączy się natomiast nieodwracalnie (methemoglobina), ze zmianą stopnia utlenienia Fe na +3.